кровь на гемагглютинацию что это
ГЕМАГГЛЮТИНАЦИЯ
Полезное
Смотреть что такое «ГЕМАГГЛЮТИНАЦИЯ» в других словарях:
гемагглютинация — гемагглютинация … Орфографический словарь-справочник
гемагглютинация — скучивание, агглютигация Словарь русских синонимов. гемагглютинация сущ., кол во синонимов: 2 • агглютигация (3) • … Словарь синонимов
ГЕМАГГЛЮТИНАЦИЯ — (от гемо. и лат. agglutinatio склеивание) склеивание и выпадение в осадок взвешенных в жидкости эритроцитов под воздействием различных агентов, напр., антител, бактерий или вирусов. Реакция гемагглютинации применяется для диагностики… … Большой Энциклопедический словарь
Гемагглютинация — процесс склеивания эритроцитов в видимые невооруженным глазом агрегаты. Г. вызывают: 1) Ат к эритроцитарным и гетерофильным Аг; 2) Ат к чужеродным для эритроцитов Аг, адсорбированным на их поверхности (см. Гемагглютина ции реакция пассивная ); 3) … Словарь микробиологии
гемагглютинация — Феномен, лежащий в основе способа определения антител, основанного на агглютинации ими эритроцитов в результате связывания либо с антигенами самих эритроцитов, либо с другими антигенами, искусственно присоединенными к поверхности эритроцитов.… … Справочник технического переводчика
гемагглютинация — (от гемо. и лат. agglutinatio склеивание), склеивание и выпадение в осадок взвешенных в жидкости эритроцитов под воздействием различных агентов, например антител, бактерий или вирусов. Реакция гемагглютинации применяется для диагностики… … Энциклопедический словарь
гемагглютинация — (гем + агглютинация) агглютинация эритроцитов … Большой медицинский словарь
Гемагглютинация — от греч. haima кровь и лат. agglutinatio склеивание), процесс склеивания и последующего осаждения эритроцитов крови; вызывается гемагглютининами (См. Гемагтлютинины), бактериями и вирусами, агентами, способными адсорбироваться на… … Большая советская энциклопедия
гемагглютинация — склеивание (агглютинация) эритроцитов. Развивается, в том числе и при переливании несовместимой крови. Источник: Медицинская Популярная Энциклопедия … Медицинские термины
ГЕМАГГЛЮТИНАЦИЯ
Гемагглютинация (греч. haima кровь + лат. agglutinatio склеивание) — феномен склеивания эритроцитов. Гемагглютинация может быть прямой, т. е. происходить за счет непосредственного воздействия тех или иных агентов на эритроциты, и непрямой (пассивной), когда обработанные антигеном (или антителами) эритроциты агглютинируются соответственно иммунной сывороткой (или антигеном).
Прямую Гемагглютинацию могут вызывать антиэритроцитарные сыворотки, экстракты из тканей слюны, сыворотка человека и животных, а также некоторые бактерии (стафилококки, кишечная палочка, брюшнотифозные, паратифозные, дизентерийные микробы) и многие вирусы. Агглютинация эритроцитов нормальными сыворотками делится на изогемагглютинацию, если сыворотка и эритроциты принадлежат особям одного вида, и гетероагглютинацию, когда происходит склеивание чужеродных эритроцитов.
Способность к Гемагглютинации сыворотка может приобретать при некоторых заболеваниях. Так, напр., сыворотка больных инфекционным мононуклеозом агглютинирует эритроциты барана (см. Пауля-Буннелля реакция).
РГА и РТГА широко используются как при теоретических исследованиях в области вирусологии, так и при диагностике вирусных инфекций для индикации, идентификации и классификации вирусов, а также для выявления противовирусных антител (антигемагглютининов) в сыворотке крови больных. Так, при выделении вирусов гриппа и паротита индикатором является агглютинация куриных эритроцитов аллантоисной и амниотической жидкостью зараженных куриных эмбрионов.
Для целей идентификации используется избирательная способность некоторых вирусов агглютинировать определенный вид эритроцитов. Вирус кори, напр., агглютинирует только эритроциты обезьян, а вирус энцефаломиокардита мышей — эритроциты барана.
У большинства вирусов гемагглютинин (субстрат, ответственный за Гемагглютинацию) является структурным компонентом вириона.
У вирусов, капсид которых одет наружной липопротеиновой оболочкой (вирусы гриппа, парагриппа, большинство арбовирусов), гемагглютинин находится в этой оболочке и структурно связан с так наз. ворсинками. По хим. природе Гемагглютинины этих вирусов являются глико- или липопротеидами. Так, гемагглютинин вируса гриппа представляет собой тетрамер, состоящий из двух пар гликопротеидов с общим мол. весом 150 000. Гемагглютинирующий гликопротеид оболочки арбовирусов группы В имеет мол. вес 50 000.
У вирусов, не имеющих внешней оболочки, гемагглютинин связан со структурами капсида. Так, у аденовирусов гемагглютинирующей активностью обладают фибриллы, выходящие из вершинных капсомеров.
Гемагглютинин оспенных вирусов является липопротеидом и представляет собой один из продуктов их репродукции, но, по-видимому, не включается в состав вириона, поскольку очищенные вирусные частицы Г. не вызывают.
Г. могут обусловливать как инфекционные вирусные частицы, так и инактивированные, поэтому Гемагглютинирующий титр вируса не отражает его инфекционной активности. В ряде случаев гемагглютинин может отделяться от вирусной частицы (напр., у аденовирусов). Некоторые вирусы (гриппа, кори, ECHO) могут в процессе своей репродукции формировать пустые, лишенные РНК вирионы, которые также обладают гемагглютинирующей активностью.
Механизм Гемагглютинации изучался гл. обр. в опытах с вирусом гриппа. Его взаимодействие с эритроцитами проходит две фазы — адсорбцию и последующую элюцию (см.). Первый этап адсорбции вирусов на эритроцитах представляет собой физ. процесс и определяется разностью зарядов и межмолекулярным притяжением (силами Ван-дер-Ваальса). Вторым этапом является хим. взаимодействие вируса с рецепторами эритроцита.
Механизм самого процесса склеивания эритроцитов не совсем ясен. Может иметь значение изменение электростатического заряда эритроцитов после адсорбции на них вирусов.
Возможно также образование вирусными частицами «мостиков» между отдельными эритроцитами.
Местом соединения вируса гриппа и некоторых парамиксовирусов с поверхностью эритроцитов являются рецепторы последнего, представляющие собой дисахарид 6-(N-ацетилнейраминил) альфа-D-N-ацетилгалактозамин. Под действием вирусного фермента нейраминидазы рецепторы эритроцитов расщепляются на N-ацетилгалактозамин и N-аце-тилнейраминовую к-ту.
При t° 37° через несколько часов происходит элюция вируса гриппа с эритроцитов. В гипертоническом р-ре хлорида натрия этот процесс протекает (быстрее. Вследствие разрушения рецепторов эритроциты теряют способность агглютинироваться повторно тем же вирусом, хотя могут склеиваться под действием ряда других вирусов.
Гликопротеидные рецепторы эритроцитов можно разрушить также перйодатом, трипсином и фильтратом холерных вибрионов, содержащим нейраминидазу.
Большинство других вирусов (оспенные, арбовирусы и др.) не разрушает рецепторов эритроцитов. Их элюция происходит не спонтанно, а при воздействии иммунной сыворотки, изменении электролитного состава среды, ее pH и др.
Гемагглютинация зависит от свойств как вируса, так и эритроцитов (табл.).
Вирусы, способные вызывать агглютинацию эритроцитов некоторых позвоночных
8, 9, 10, 13, 15, 17, 19, 22, 23, 24, 26, 27
Арбовирусы антигенных групп А, В, супергруппы Буньямвера
Ортомиксовирусы группа А, В, C
Человек, куры, морская свинка
Оспенные вирусы натуральной оспы, вакцины, оспы обезьян, эктромелии
Определенные особи кур
паротита, ньюкаслской болезни кур
Человек, куры, морская свинка
парагриппа НА-1, НА-2, НА-3
Человек, куры, морская свинка
Полиомавирусы полиомы мышей и вирус К
Рабдовирусы бешенства, везикулярного стоматита
Энтеровирусы ECHO 3, 6, 7, 11, 12, 15, 19, 20, 21, 24, 25, 29, 30, 33
Определенные особи кур
энцефаломиелита мышей GD VII
Гемагглютинирующая активность различна как у членов одной классификационной группы, так и у разных штаммов одного вируса и даже у отдельных клонов одного штамма. Напр., штаммовые различия выражены у энтеровирусов некоторых серотипов. В популяции вируса Коксаки А-21 были обнаружены как гемагглютинирующие частицы, так и лишенные этого свойства.
Для получения видимой Г. вирусная суспензия должна содержать не менее 105—106 вирусных частиц в 1 мл.
Гемагглютинирующую активность некоторых вирусов (напр., кори, паротита, краснухи) можно повысить путем обработки вирусной взвеси твином-80 и эфиром, вероятно, вследствие дезинтеграции наружной оболочки вируса.
Гемагглютинация зависит также от среды культивирования вируса и от наличия ингибиторов, блокирующих этот процесс.
Напр., при культивировании вируса Коксаки А-21 в перевиваемых клетках злокачественного происхождения продуцируются только негемагглютинирующие частицы. Источником получения гемагглютинирующих антигенов арбовирусов является гл. обр. мозг зараженных мышей-сосунков, содержащих много ингибиторов Г. Поэтому для приготовления этих антигенов применяют экстракцию мозговой ткани боратно-солевым р-ром с pH 9,0, очистку фреоном, преципитацию ацетоном.
Разблокировки гемагглютинина с большой эффективностью можно добиться также путем дополнительной обработки взвеси твином-80 и эфиром, ультразвуком и трипсином в малой концентрации.
У некоторых вирусов способность вызывать Г. зависит от числа пассажей в том или ином субстрате. Здесь играет роль адаптация вируса к условиям культивирования и повышения активности его репродукции до уровня, когда концентрация вирусных частиц становится достаточной для появления Г. Иногда наблюдается обратная зависимость: с числом пассажей Гемагглютинирующая активность вируса уменьшается вплоть до полного исчезновения. Возможно, в основе этих явлений лежит селекция (во время пассажей) гемагглютинирующих или негемагглютинирующих частиц.
Из числа факторов, характеризующих эритроциты, особое значение имеет их видовая принадлежность.
Способность эритроцитов агглютинироваться тем или иным вирусом устанавливается эмпирически. Обычно вирусы, относящиеся к одной классификационной группе, агглютинируют одни и те же виды эритроцитов. Вместе с тем имеют значение и индивидуальные свойства донора.
Влияет на Г. также возраст и пол донора. Напр., вирус осповакцины более активно агглютинирует эритроциты взрослых кур, чем цыплят.
Для работы с арбовирусами предпочтительны эритроциты молодых птиц. Кроме того, рекомендуется использовать эритроциты гусаков, а не гусынь, поскольку гормональные сдвиги в период яйцекладки и высиживания яиц меняют свойства поверхности эритроцитов, в результате чего у них может появиться рефрактерность к действию вируса или склонность к спонтанной агглютинации.
Эритроциты некоторых видов животных (кроликов, крыс, мышей) нередко дают спонтанную агглютинацию, что необходимо учитывать при разработке стандартных условий Г. с каждым вирусом. Эритроциты птиц предпочтительнее эритроцитов млекопитающих, поскольку они быстро оседают, дают четкую картину и мало подвержены спонтанной агглютинации. При постановке РГА с нек-рыми вирусами, напр, вирусом гриппа, могут быть использованы как свежие эритроциты, так и консервированные с помощью 25% формалина.
Г. зависит от электролитного состава среды, концентрации водородных ионов и температуры. В среде без электролитов агглютинации эритроцитов вирусами не происходит.
Существует определенный оптимум электролитного состава среды; напр., адсорбция гемагглютининов вируса осповакцины на куриных эритроцитах является максимальной при 0,45—1,8% хлорида натрия.
Постановка РГА осуществляется при t° 4; 20—25 или 37°. Вирус гриппа, напр., лучше всего агглютинирует эритроциты при t° 4°, вирус осповакцины — при t° 37°, а для Г. арбовирусами температура не имеет значения.
Требования разных вирусов к концентрации водородных ионов также неодинаковы. Большинство из них вызывает Г. при pH 6,0—8,5. Поэтому в качестве среды чаще всего используют изотонический р-р хлорида натрия, к к-рому иногда прибавляют 0,014 М фосфатный буфер с pH 7,2 (при Г. с вирусами гриппа, кори, осповакцины и др.).
Арбовирусы, способность которых к Г. очень слабая, требуют строго определенной концентрации во дородны х ионов: отклонение от pH, оптимального для каждого вируса, допускается не более, чем на 0,3— 0,4 ед.
Поскольку Гемагглютинины этих вирусов стабильны лишь в щелочной среде (при pH 9,0), а оптимальной для постановки РГА является зона с pH 5,6—7,0, необходимую концентрацию водородных ионов создают в момент соединения антигена с эритроцитами, добавляя к щелочной взвеси вируса находящиеся в кислом буферном р-ре эритроциты.
Состав буферных р-ров может влиять на видовой спектр чувствительности эритроцитов. Если, напр., в среде обычного состава вирус краснухи агглютинирует эритроциты цыплят, голубей и гусей, то при использовании 0,025 М HEPES-бу-фера (N-2-hydroxyethylpiperazine — N12-ethanesulfouic acid) pH 6,2 с прибавлением 0,4 М NaCl, 0,001 М CaCl2, 1% альбумина сыворотки крупного рогатого скота и 0,00025% желатины он агглютинирует также эритроциты взрослых кур, человека (кровь 0 группы), обезьян, овец, свиней, кошек, кроликов, крыс, хомячков и мышей.
Для подтверждения специфичности вирусной Г., а также для выявления в сыворотках вирусных антигемагглютининов при серол, исследованиях служит РТГА. Специфичность ее не одинакова для разных групп вирусов. Для арбовирусов рода альфа- и флавивирусов РТГА, является группоспецифической, т. е. выявляет антигенные связи между членами данной группы. Это затрудняет оценку результатов серологических исследований при существовании в какой-либо местности нескольких вирусов одной группы. У адено- и реовирусов с помощью РТГА выявляются типоспецифические особенности, а у вирусов гриппа улавливаются даже тонкие различия между штаммами одного вида.
Для РТГА желательно использовать высокоактивные антигены. Антигены с низкой активностью нередко содержат много негемагглютинирующих вирусных частиц, которые могут соединяться с антителами и препятствовать их выявлению. При использовании в качестве источника гемагглютинина инфицированных клеточных культур из состава среды исключают сыворотку или предварительно удаляют из нее ингибиторы Г.
Исследуемые в РТГА сыворотки освобождают также от агглютининов того вида эритроцитов, который используется при постановке-реакции. Это осуществляется путем адсорбции агглютининов концентрированной взвесью этих эритроцитов.
Техника постановки РГА и РТГА
Реакции ставят в пробирках или на пластинах из органического стекла с углублениями. Широкое применение находит микрометод с использованием микротитратора Такачи, который представляет собой набор небольших пластин с U-образными углублениями, комплект капельниц и дилюторов. Объем реакционной смеси при макрометоде составляет 0,8 мл, а при микрометоде — 0,1 мл. Эритроциты используют в концентрации от 0,25 до 1%.» Для постановки РГА соединяют 0,2 (0,025) мл антигена, 0,2 (0,025) мл солевого р-ра и 0,4 (0,05) мл взвеси эритроцитов. В РТГА сохраняются те же соотношения ингредиентов, но вместо солевого р-ра вносится исследуемая сыворотка. В РГА определяют титр гемагглютинина, т. е. наибольшее разведение, к-рое дает четкую Г. Количество гемагглютинина, содержащееся в 0,2 мл этого разведения, будет составлять одну гемагглютинирующую единицу (ГЕ). Для титрования сывороток в РТГА в зависимости от особенностей вируса используют 4—8 агглютинирующих единиц (АЕ).
Результаты реакции, т.е. наличие или отсутствие Г., оценивают по характеру осадка эритроцитов (рис.). Агглютинированные эритроциты оседают в виде пленки, иногда с неровными краями, что напоминает опрокинутый зонтик. При отсутствии агглютинации эритроциты скапливаются в центре углубления в виде компактного диска. Время, необходимое для оседания эритроцитов, варьирует от 45 мин. до 2 час. в зависимости от видовой принадлежности эритроцитов, объема реакционной смеси и температуры. Быстрее оседают «тяжелые», содержащие ядра эритроциты птиц. При более высокой температуре Г. происходит быстрее, чем при более низкой.
Реакция непрямой (пассивной) гемагглютинации (РНГА или РПГА) имеет две основные разновидности: а) агглютинация эритроцитов, сенсибилизированных антигеном, иммунной сывороткой; б) агглютинация сенсибилизированных антителами эритроцитов в присутствии антигена. Различают две фазы реакции. Во время первой происходит изменение поверхностных свойств эритроцитов в результате адсорбции на них антигенов (или антител). Во второй фазе на сенсибилизированных эритроцитах адсорбируются антитела (или антигены) и происходит образование конгломератов.
Для диагностических целей с бактериальными антигенами РНГА была использована А. Т. Кравченко и М. И. Соколовым в 1946 г. В щелочной среде из бактериальных клеток извлекали полисахаридный антиген, адсорбировали на эритроцитах человека группы 0 и тотчас соединяли с диагностической сывороткой. Метод не требует выделения чистых культур бактерий, т. к. адсорбцию антигена можно проводить непосредственно из патол, материала. С помощью этой методики удавалось обнаружить такое количество антигена в 1 мл солевого р-ра, к-рое соответствует 50—100 млн. микробных тел, определяемых по оптическому стандарту.
РНГА по Кравченко и Соколову и ее модификации нашли применение в бактериологии, но возможности ее были ограничены тем, что на нативных эритроцитах можно адсорбировать лишь полисахаридные антигены, а не белки. Но в 1951 г. Бойден (S. V. Boyden) показал, что эритроциты, протравленные таниновой к-той, приобретают способность адсорбировать на своей поверхности и белки (см. Бойдена реакция).
В 1956 г. Рыцай (Т. Rycaj) модифицировал методику Бойдена: эритроциты сенсибилизируют антителами и используют для обнаружения различных антигенов. Для адсорбции на эритроцитах используют иммуноглобулин иммунных сывороток. РНГА по Рыцаю можно применять не только для индикации антигенов, но и для титрования сывороток, используя феномен гашения, или торможения, РНГА. В этом случае исследуемую сыворотку в соответствующих разведениях соединяют с антигеном, против к-рого предполагают обнаружить антитела, а потом добавляют сенсибилизированные эритроциты. При наличии антител антиген связывается ими и агглютинации не происходит. При исследовании сывороток как по оригинальной методике Бойдена, так и по Рыцаю из сыворотки предварительно следует удалить ингибиторы и гетерогемагглютинины.
Механизм РНГА изучен недостаточно; в связи с этим при подборе условий сенсибилизации эритроцитов разными антигенами и антителами, а также при выборе вида эритроцитов используется в основном эмпирический подход.
Адсорбционная активность нативных эритроцитов невелика, но ее удается повысить, обрабатывая эритроциты танином, акролеином, глутаровым альдегидом, бидиазотированными соединениями (агрегат-гемагглютинация).
Для создания стабильных препаратов ведутся разработки методов хим. присоединения антигена или антител к эритроцитам, в частности путем создания диазосвязей. С этой целью используют, напр., диазотированный бензидин, толулен-2,4-диизоцианат, растворимый в воде карбодимид, дифтородинитробензен. Описано использование борфторида 4,4-бис-дифенилдиазония для присоединения поликонденсированных антител к эритроцитам барана для индикации возбудителей клещевых риккетсиозов.
РНГА широко применяется в бактериологии. При чуме, холере, бруцеллезе и туляремии используют обе разновидности реакции, при скарлатине, дифтерии и дизентерии— только антигенный вариант, для обнаружения ботулинического токсина служат эритроциты, сенсибилизированные антителами.
В вирусологических исследованиях РНГА впервые была проведена с вирусами паротита и ньюкаслской болезни в 1946—1948 гг., затем после почти десятилетнего перерыва последовали сообщения о воспроизведении этой реакции с аденовирусами, вирусом герпеса, миксовирусами, вирусом осповакцины, арбовирусами, цитомегаловирусами, вирусом ящура, лейкозов кур и др. Оптимальные условия реакции для разных вирусов подбирают индивидуально.
Для выявления вируса клещевого энцефалита описана реакция в модификации Рыцая. Эритроциты, сенсибилизированные иммуноглобулином из сыворотки лошади, иммунной к клещевому энцефалиту, используют для индикации вирусов клещевого и шотландского энцефалита в культуре ВНК-21. Для этого вируссодержащую жидкость разводят в 1 % р-ре нормальной лошадиной сыворотки с коэффициентом 2. К 0,5 мл антигена каждого разведения добавляют 1—2 капли сенсибилизированных эритроцитов. Реакцию учитывают через 1—2 часа. Может быть применена РНГА для выявления вируса осповакцины и натуральной оспы как в лабораторных культурах, так и в патологическом материале от больных (детрите и корках).
Библиография: Гайдамович С. Я. и Казале Дж. Сравнительное изучение гемагглютинирующих арбовирусных антигенов, приготовленных из тканевых культур и из мозга мышей, Вопр. вирусол., № 2, с. 238, 1968; Леви М. И. и Басова H. Н. Эритроцитарные диагностикумы и их применение в серологии, Пробл. особо-опасных инфекц., в. 2, с. 207, Саратов, 1970; Носков Ф. С. и др. Применение реакции непрямой гемагглютинации для лабораторной диагностики натуральной оспы, Вопр. вирусол., № 3, с. 347, 1972;
Рыцай Т. Обнаружение ботулинического токсина типа А в пищевых продуктах методом специфической гемагглютинации, Бюлл. Польск., акад. наук, т. 4, № 9, с. 341, 1956.
Сифилис РПГА (реакция пассивной гемагглютинации), титр
Выявление в сыворотке крови специфических антител к бледной трепонеме (Treponemapallidum), используемое для подтверждения результатов неспецифических тестов на сифилис, скрининга сифилиса, обследования контактных лиц и доноров крови.
Люэс, бледная трепонема.
Синонимы английские
Syphilis, passive hemagglutination test; Syphilis, indirect hemagglutination test; Treponema Pallidum Hemaglutination Assay, TPHA.
Реакция непрямой гемагглютинации (РНГА).
Какой биоматериал можно использовать для исследования?
Как правильно подготовиться к исследованию?
Не курить в течение 30 минут до сдачи крови.
Общая информация об исследовании
Сифилис – инфекция, передающаяся половым путем, возбудителем которой является спирохета Treponema pallidum subspecies pallidum. Попадание этой бактерии в организм приводит к развитию иммунного ответа, сопровождающегося выработкой как неспецифических («нетрепонемных»), так и специфических («трепонемных») антител. Выявление антител к T. pallidumсоставляет основу лабораторного подтверждения сифилиса. В зависимости от типа антител, определяемых в реакции, серологические исследования разделяют на неспецифичексие («нетрепонемные») и специфичексие («трепонемные»). Реакция пассивной гемагглютинации (РПГА) относится к «трепонемным», то есть специфическим в отношении T. pallidum тестам.
РПГА основана на феномене агглютинации эритроцитов, на поверхности которых адсорбированы антигены T. pallidum (реагент РПГА), при добавлении к ним сыворотки больного сифилисом, содержащей специфические антитела к спирохете. Такие антитела появляются в крови пациентов с сифилисом через 2 (IgM) и 4 (IgG) недели после инфицирования. Следует отметить, что этот период может удлиняться до 6 недель. Поэтому чувствительность РПГА в первичном периоде сифилиса несколько уступает чувствительности этого метода во вторичном и третичном периодах и составляет около 86 %. Преимуществом РПГА является высокая специфичность (96-100 %), позволяющая использовать этот анализ в качестве подтверждающего теста после положительного результата какого-либо неспецифического, «нетрепонемного» исследования (например, антикардиолипинового теста, RPR). Чувствительность РПГА во вторичном, третичном периоде сифилиса, а также при скрытом сифилисе составляет 99-100 %.
Чувствительность РПГА и других «трепонемных» тестов превосходит чувствительность неспецифических («нетрепонемных») тестов, таких как микрореакция преципитации (МРП) с кардиолипиновым антигеном. Поэтому в последнее время в качестве скринингового теста на сифилис стали чаще применять «трепонемные» тесты, в том числе РПГА. При положительном результате скринингового исследования на сифилис с помощью РПГА следует провести подтверждающий тест. В этом случае им является любой другой «трепонемный» тест, но не РПГА (например, иммуноферментный анализ).
Как правило, результат РПГА остается положительным даже после лечения сифилиса. Исключение составляет ситуация, когда терапия была проведена в самом начале заболевания. Так как результат сохраняется положительным пожизненно, РПГА не предназначена для дифференциальной диагностики раннего и позднего сифилиса. По этой же причине данное исследование не используют, чтобы оценивать эффективность лечения заболевания.
При добавлении сыворотки больных сифилисом к реагенту РПГА происходит агглютинация (склеивание) и выпадение в осадок эритроцитов. Степень агглютинации зависит от концентрации антител в сыворотке, поэтому РПГА позволяет не только выявить присутствие антител, но и определить их количество. Результат анализа представлен в виде титра антител. Любой положительный титр указывает на возможную инфекцию T. pallidum, однако возможны ложноположительные реакции. Значительно повышенные показатели характерны для вторичного и скрытого раннего сифилиса.
Ложноположительные результаты РПГА наблюдаются в 0,05-2,5 % случаев и чаще всего обусловлены наличием в сыворотке пациента аутоантител (при системных заболеваниях соединительной ткани, например при системной красной волчанке), антител к другим возбудителям, схожим по антигенной структуре с T. pallidum (Borrelia burgdorferi, сапрофитные трепонемы полости рта и гениталий), а также другими физиологическими и патологическими состояниями (беременность, онкологические заболевания, острый инфаркт миокарда). Как правило, титр ложноположительной реакции РПГА низкий. Исключение составляют результаты РПГА у пациентов с диффузными заболеваниями соединительной ткани и злокачественными новообразованиями, когда титр антител может достигать очень высоких значений. Ложноположительные реакции негативируются спонтанно и бесследно в течение 4-6 месяцев (острая ложноположительныя реакция, часто на фоне беременности) или более длительного периода (хроническая ложноположительная реакция).
Учитывая эти особенности, результат РПГА следует интерпретировать с учетом дополнительных анамнестических и лабораторных данных. При подтверждении диагноза «сифилис» необходимо исключить наличие других инфекций, передающихся половым путем, а также обследовать всех половых партнеров и членов семьи пациента.
Для чего используется исследование?
Когда назначается исследование?
Что означают результаты?
Референсные значения: отрицательно.
Причины положительного результата:
Причины отрицательного результата:
Что может влиять на результат?
Кто назначает исследование?
Дерматовенеролог, невролог, врач общей практики, эпидемиолог.
Литература
Подписка на новости
Оставьте ваш E-mail и получайте новости, а также эксклюзивные предложения от лаборатории KDLmed